Властивості амінокислотможна розділити на дві групи: хімічні та фізичні.

Хімічні властивості амінокислот

Залежно від сполук, амінокислоти можуть виявляти різні властивості.

Взаємодія амінокислот:

Амінокислоти як амфотерні сполуки утворюють солі як з кислотами, так і з лугами.

Як карбонові кислоти амінокислоти утворюють функціональні похідні: солі, складні ефіри, аміди.

Взаємодія та властивості амінокислот з підставами:
Утворюються солі:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натрієва сіль + 2-амінооцтової кислоти Натрієва сіль амінооцтової кислоти (гліцину) + вода

Взаємодія зі спиртами:

Амінокислоти можуть реагувати зі спиртами за наявності газоподібного хлороводню, перетворюючись на складний ефір. Складні ефіри амінокислот немає біполярної структури і є леткими сполуками.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метиловий ефір / 2-амінооцтової кислоти /

Взаємодія з аміаком:

Утворюються аміди:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаємодія амінокислот з сильними кислотами:

Отримуємо солі:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (або HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Такі основні Хімічні властивостіамінокислот.

Фізичні властивості амінокислот

Перерахуємо Фізичні властивостіамінокислот:

• Безбарвні
• Мають кристалічну форму
• Більшість амінокислот із солодким присмаком, але в залежності від радикала (R) можуть бути гіркими або несмачними
• Добре розчиняються у воді, але погано розчиняються у багатьох органічних розчинниках
• Амінокислоти мають властивість оптичної активності
• Плавляться з розкладанням за температури вище 200°C
• Нелеткі
• Водні розчини амінокислот у кислому та лужному середовищі проводять електричний струм.

Амінокислоти – це органічні амфотерні сполуки. Вони містять у складі молекули дві функціональні групи протилежного характеру: аміногрупу з основними властивостями та карбоксильну групу з кислотними властивостями. Амінокислоти реагують як з кислотами, так і з основами:

Н 2 N -СН 2 -СООН + HCl → Сl [Н 3 N-СН 2 -СООН],

Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.

При розчиненні амінокислот у воді карбоксильна група відщеплює іон водню, який може приєднатися до аміногрупи. При цьому утворюється внутрішня сіль, молекула якої є біполярним іоном:

H 2 N-CH 2 -СООН + Н 3 N -СН 2 -СОO -.

Кислотно-основні перетворення амінокислот у різних середовищах можна зобразити наступною загальною схемою:

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне або кисле середовище в залежності від кількості функціональних груп. Так, глутамінова кислота утворює кислий розчин (дві групи -СООН, одна -NH 2), лізин - лужний (одна група -СООН, дві -NH 2).

Подібно до первинних амінів, амінокислоти реагують з азотистою кислотою, при цьому аміногрупа перетворюється на гідроксогрупу, а амінокислота - на гідроксикислоту:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Вимірювання об'єму азоту, що виділився, дозволяє визначити кількість амінокислоти ( метод Ван-Слайку).

Амінокислоти можуть реагувати зі спиртами в присутності газоподібного хлороводню, перетворюючись на складний ефір (точніше, на хлороводневу сіль ефіру):

H 2 N-CH(R)-COOH + R'OH H 2 N-CH(R)-COOR' + Н 2 О.

Складні ефіри амінокислот немає біполярної структури і є леткими сполуками.

Найважливіша властивість амінокислот - їхня здатність до конденсації з утворенням пептидів.

Якісні реакції.

1) Усі амінокислоти окислюються нінгідрином

з утворенням продуктів, пофарбованих у синьо-фіолетовий колір. Імінокислота пролін дає з нінгідрин жовте фарбування. Ця реакція може бути використана для кількісного визначення амінокислот спектрофотометричним методом.

2) При нагріванні ароматичних амінокислот з концентрованою азотною кислотою відбувається нітрування бензольного кільця та утворюються сполуки, забарвлені у жовтий колір. Ця реакція називається ксантопротеїнової(Від грец. ксантос – жовтий).

© Yulia Furman - stock.adobe.com

Амінокислоти органічні речовини, що складаються з вуглеводневого скелета та двох додаткових груп: амінної та карбоксильної. Останні два радикали обумовлюють унікальні властивості амінокислот - вони можуть виявляти властивості як кислот, так і лугів: перші - за рахунок карбоксильної групи, другі - за рахунок аміногрупи.

Отже, ми з'ясували, що таке амінокислоти з погляду біохімії. Тепер розглянемо їх вплив на організм та застосування у спорті. Для спортсменів амінокислоти важливі своєю участю. Саме з окремих амінокислот будуються нашого тіла – м'язова, скелетна, печінкова, сполучна тканини. Крім цього, деякі амінокислоти безпосередньо беруть участь в обміні речовин. Наприклад, аргінін бере участь в орнітиновому циклі сечовини - унікальному механізмі знешкодження аміаку, що утворюється в печінці в процесі перетравлення білків.



• З тирозину в корі надниркових залоз синтезуються катехоламіни – адреналін та норадреналін – гормони, функція яких – підтримання тонусу серцево-судинної системи, миттєва реакція на стресову ситуацію.
• Триптофан – попередник гормону сну – мелатоніну, що виробляється в шишкоподібному тілі головного мозку – епіфізі. При нестачі цієї амінокислоти в раціоні процес засипання ускладнюється, розвивається безсоння та низка інших захворювань, нею зумовлених.

Перераховувати можна довго, проте зупинимося на амінокислоті, значення якої особливо велике для спортсменів та людей, які помірно займаються спортом.

Для чого потрібен глутамін

— амінокислота, що лімітує синтез протеїну, з якого складається наша імунна тканина — лімфатичні вузли та окремі освітилімфоїдної тканини. Значення цієї системи переоцінити важко: без належного опору інфекціям ні про який тренувальний процес годі й говорити. Тим більше, що кожне тренування – не важливо, професійне чи аматорське – це дозований стрес для організму.

Стрес є необхідною умовою, щоб зрушити з місця нашу «точку рівноваги», тобто викликати певні біохімічні та фізіологічні зміни в організмі. Будь-який стрес - це ланцюг реакцій, що мобілізують тіло. У проміжок, що характеризує регрес каскаду реакцій симпатоадреналової системи (а саме вони і є стресом), відбувається зниження синтезу лімфоїдної тканини. З цієї причини процес розпаду перевищує швидкість синтезу, а отже, імунітет слабшає. Так ось, додатковий прийом глютаміну зводить до мінімуму цей вкрай небажаний, але неминучий ефект фізичного навантаження.



Незамінні та замінні амінокислоти

Щоб зрозуміти, навіщо потрібні незамінні амінокислоти у спорті, необхідно мати загальні ставлення до білковому обміні. Споживані людиною білки лише на рівні шлунково-кишкового тракту обробляються ферментами — речовинами, що розщеплюють їжу, що ми вживали.

Зокрема, білки розпадаються спочатку до пептидів — окремих ланцюжків амінокислот, які не мають четвертинної просторової структури. І вже пептиди розпадуться на окремі амінокислоти. Ті, своєю чергою, засвоюються організмом людини. Це означає, що амінокислоти всмоктуються в кров і лише з цього етапу можуть бути використані як продукти для синтезу білка тіла.



Забігаючи наперед скажемо, що прийом окремих амінокислот у спорті скорочує цей етап — окремі амінокислоти відразу ж усмоктуватимуться в кров та процеси синтезу, а також біологічний ефект амінокислот настануть швидше.

Усього існує двадцять амінокислот. Щоб процес синтезу білка в тілі людини став можливим у принципі, в раціоні людини має бути повний спектр - всі 20 з'єднань.

Незамінні

Ось із цього моменту і з'являється поняття незамінності. До незамінних амінокислот відносяться ті, які наше тіло не здатне синтезувати самостійно з інших амінокислот. А це означає, що з'явиться їм, крім продуктів харчування, ні звідки. Таких амінокислот налічується 8 плюс 2 частково-замінні.

Розглянемо в таблиці, у яких продуктах міститься кожна незамінна амінокислота і яка її роль організмі людини:

Назва	В яких продуктах міститься	Роль в організмі
	Горіхи, овес, риба, яйця, курка,	Знижує вміст цукру в крові
	Нут, сочевиця, кешью, м'ясо, риба, яйця, печінка, м'ясо	Відновлює м'язову тканину
	Амарант, пшениця, риба, м'ясо, більшість молочних продуктів	Бере участь у засвоєнні кальцію
	Арахіс, гриби, м'ясо, бобові, молочні продукти, багато зернових	Бере участь у обмінних процесах азоту
Фенілаланін	, горіхи, сир, молоко, риба, яйця, різні бобові	Поліпшення пам'яті
Треонін	Яйця, горіхи, боби, молочні продукти	Синтезує колаген
	, яйця, м'ясо, риба, бобові, сочевиця	Бере участь у захисті від радіації
Триптофан	Кунжут, овес, бобові, арахіс, кедрові горіхи, більшість молочних продуктів, курка, м'ясо, риба, сушені	Поліпшує і робить сон глибшим
Гістидин (частково-замінна)	Сочевиця, соєві боби, арахіс, лосось, яловиче та куряче філе, свиняча вирізка	Бере участь у протизапальних реакціях
(частково-замінна)	Йогурт, кунжут, насіння гарбуза, швейцарський сир, яловичина, свинина, арахіс	Сприяє зростанню та відновленню тканин організму

У достатній кількості амінокислоти містяться у тваринах джерелах білка — рибі, м'ясі, птиці. За відсутності таких у раціоні дуже доцільний прийом відсутніх амінокислот як добавки спортивного харчування, що особливо актуально для спортсменів-вегетаріанців.

Основну увагу останнім варто звернути на такі добавки, як ВСАА – суміш лейцину, валіну та ізолейцину. Саме за цими амінокислотами можлива «просідання» в раціоні, що не містить тварин джерела білка. Для спортсмена (як професіонала, так і любителя) це абсолютно не припустимо, тому що у довгостроковій перспективі призведе до катаболізму з боку внутрішніх органів та до захворювань останніх. Насамперед страждає від нестачі амінокислот печінка.



© conejota - stock.adobe.com

Замінні

Замінні амінокислоти та його роль розглянемо у таблиці ниже:

Що відбувається з амінокислотами та протеїнами у вашому тілі

Амінокислоти, що потрапили в кровообіг, насамперед розподіляються по тканинах тіла, де в них є найбільша потреба. Якщо у вас є «просідання» за певними амінокислотами, прийом додаткової кількості білка, багатого ними, або прийом додаткових амінокислот, буде особливо корисним.

Синтез білка відбувається на клітинному рівні. У кожній клітині є ядро ​​- найважливіша частина клітини. Саме в ній відбувається зчитування генетичної інформаціїта її відтворення. Насправді, вся інформація про будову клітин закодована в послідовності амінокислот.

Як вибрати амінокислоти рядовому любителю, який помірно займається спортом 3-4 рази на тиждень? Ніяк. Вони йому просто не потрібні.

Більш важливі для сучасної людининаступні рекомендації:

1. Почати харчуватися регулярно в той самий час.
2. Збалансувати раціон за білками жирів та вуглеводів.
3. Прибрати з раціону фастфуд та неякісну їжу.
4. Почати вживати достатню кількість води – 30 мл на кілограм маси тіла.
5. Відмовитись від рафінованого цукру.

Ці елементарні маніпуляції принесуть набагато більше, ніж додавання до раціону будь-яких добавок.Більш того, добавки без дотримання зазначених умов будуть абсолютно марними.

Навіщо знати, які амінокислоти вам потрібні, якщо ви харчуєтесь чимось незрозуміло? Звідки ви знаєте, з чого виготовлені котлети в їдальні? Чи сосиски? Чи що за м'ясо у котлеті у бургера? Про начинку для піци взагалі промовчимо.

Тому, перш ніж робити висновок про потребу в амінокислотах, потрібно почати харчуватися простими, чистими та корисними продуктами та виконати описані вище рекомендації.

Те саме стосується додаткового прийому білка. Якщо у вашому раціоні є білок, в кількості 1,5- 2 г на кілограм маси тіла, ніякий додатковий білок вам не потрібен. Найкраще витратити гроші на покупку якісних продуктів харчування.

Важливо також розуміти, що протеїн та амінокислоти – це не фармакологічні препарати! Це лише добавки спортивного харчування. І ключове слово тут – добавки. Додають їх за потребою.

Щоб зрозуміти, чи є потреба, потрібно контролювати своє харчування. Якщо ви вже пройшли описані вище кроки і зрозуміли, що добавки все ж таки необхідні, перше, що ви повинні зробити - піти в магазин спортивного харчування і вибрати відповідний продукт відповідно до фінансових можливостей. Єдине, чого не варто робити новачкам - це купувати амінокислоти з натуральним смаком: пити їх буде важко через надзвичайну гіркоту.

Шкода, побічні ефекти, протипоказання

Якщо у вас є захворювання, що характеризуються непереносимістю однієї з амінокислот, ви знаєте про це з народження, так само, як і ваші батьки. Цієї амінокислоти треба уникати і надалі. Якщо ж цього немає, говорити про шкоду та протипоказання добавок немає сенсу, оскільки це повністю натуральні речовини.

Амінокислоти – складова частина білка, білок – звична частина раціону людини.Все те, що продається в магазинах спортивного харчування, не є фармакологічними препаратами! Тільки дилетанти можуть говорити про якусь шкоду та протипоказання. З тієї ж причини немає сенсу розглядати таке поняття, як побічні ефекти амінокислот — за помірного споживання жодних негативних реакцій бути не може.

Тверезо підходьте до свого раціону та спортивних тренувань! Будьте здорові!

ВИЗНАЧЕННЯ

Амінокислоти- це складні органічні сполуки, які у своїй молекулі одночасно містять аміногрупу та карбоксильну групу.

Амінокислоти є твердими кристалічними речовинами, що характеризуються високими температурамиплавлення та розкладання при нагріванні. Вони добре розчиняються у воді. Дані властивості пояснюються можливістю існування амінокислот як внутрішніх солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутрішня сіль амінооцтової кислоти.

Одержання амінокислот

Вихідними сполуками для отримання амінокислот часто є карбонові кислоти, в молекулу яких вводиться аміногрупа. Наприклад, одержання їх з галогензаміщених кислот

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Крім цього вихідною сировиною для отримання амінокислот можуть служити альдегіди (1), ненасичені кислоти (2) та нітросполуки (3):

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислота як гетерофункціональні сполуки вступають у більшість реакцій, притаманних карбонових кислот і амінів. Наявність молекулах амінокислот двох різних функціональних груп призводить до появи низки специфічних властивостей.

Амінокислоти – амфотерні сполуки. Вони реагують як з кислотами, так і з основами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне та кислотне середовище залежно від кількості функціональних груп. Наприклад, глутамінова кислота утворює кислий розчин, оскільки у її складі дві карбоксильні групи та одна аміногрупа, а лізин – лужний розчин, т.к. у її складі одна карбоксильна група та дві аміногрупи.

Дві молекули амінокислоти можуть взаємодіяти одна з одною. При цьому відбувається відщеплення молекули води та утворюється продукт, у якому фрагменти молекули пов'язані між собою пептидним зв'язком (-CO-NH-). Наприклад:

Отриману сполуку називають дипептидом. Речовини, побудовані з багатьох залишків амінокислот, називають поліпептидами. Пептиди гідролізуються під дією кислот та основ.

Застосування амінокислот

Амінокислоти, необхідні для побудови організму як людина, так і тварини отримують з білків їжі.

γ-аміномасляна кислота використовується в медицині (аміналон/гамалон) при психічних захворюваннях; на її основі створено цілу низку ноотропних препаратів, тобто. що впливають на процеси мислення.

ε-Амінокапронова кислота також використовується в медицині (кровоспинний засіб), а також являє собою великотоннажний промисловий продукт, що використовується для отримання синтетичного поліамідного волокна - капрону.

Антранілова кислота використовується для синтезу барвників, наприклад, синього індиго, а також бере участь у біосинтезі гетероциклічних сполук.

Приклади розв'язання задач

ПРИКЛАД 1

ПРИКЛАД 2

За характером вуглеводневих заступників аміни ділять на

Загальні особливості будови амінів

Також як і в молекулі аміаку, в молекулі будь-якого аміну атом азоту має неподілену електронну пару, спрямовану в одну з вершин спотвореного тетраедра:

Тому у амінів як і в аміаку істотно виражені основні властивості.

Так, аміни аналогічно аміаку оборотно реагують з водою, утворюючи слабкі підстави:

Зв'язок катіону водню з атомом азоту молекулі аміну реалізується з допомогою донорно-акцепторного механізму з допомогою неподіленої електронної пари атома азоту. Граничні аміни є сильнішими підставами проти аміаком, т.к. у таких амінах вуглеводневі заступники мають позитивний індуктивний (+I) ефект. У зв'язку з цим на атомі азоту збільшується електронна щільність, що полегшує його взаємодію Космосу з катіоном Н + .

Ароматичні аміни, якщо аміногрупа безпосередньо з'єднана з ароматичним ядром, виявляють слабші основні властивості порівняно з аміаком. Пов'язано це з тим, що неподілена електронна пара атома азоту зміщується у бік ароматичної системи бензольного кільця внаслідок чого, електронна щільність на атомі азоту знижується. У свою чергу, це призводить до зниження основних властивостей, зокрема здатності взаємодіяти з водою. Так, наприклад, анілін реагує лише із сильними кислотами, а з водою практично не реагує.

Хімічні властивості граничних амінів

Як було зазначено, аміни оборотно реагують із водою:

Водні розчини амінів мають лужну реакцію середовища, внаслідок дисоціації основ, що утворюються:

Граничні аміни реагують з водою краще, ніж аміак, зважаючи на сильніші основні властивості.

Основні властивості граничних амінів збільшуються у ряду.

Вторинні граничні аміни є сильнішими основами, ніж первинні граничні, які є своєю чергою сильнішими основами, ніж аміак. Що стосується основних властивостей третинних амінів, то якщо йдеться про реакції у водних розчинах, то основні властивості третинних амінів виражені набагато гірше, ніж у вторинних амінів, і навіть трохи гірше ніж у первинних. Пов'язано це зі стеричними труднощами, які впливають на швидкість протонування аміну. Тобто три заступники «загороджують» атом азоту і заважають його взаємодії з катіонами H+.

Взаємодія з кислотами

Як вільні граничні аміни, і їх водні розчини вступають у взаємодію Космосу з кислотами. При цьому утворюються солі:

Оскільки основні властивості граничних амінів сильніше виражені, ніж у аміаку, такі аміни реагують навіть із слабкими кислотами, наприклад, вугільної:

Солі амінів є твердими речовинами, добре розчинними у воді і погано в неполярних органічних розчинниках. Взаємодія солей амінів з лугами призводить до вивільнення вільних амінів, аналогічно тому, як відбувається витіснення аміаку при дії лугів на солі амонію:

2. Первинні граничні аміни реагують з азотистою кислотою з утворенням відповідних спиртів, азоту N 2 та води. Наприклад:

Характерною ознакоюданої реакції є утворення газоподібного азоту, у зв'язку з чим вона є якісною на первинні аміни і використовується для їхнього розрізнення від вторинних і третинних. Слід зазначити, що найчастіше цю реакцію проводять, змішуючи амін не з розчином азотистої кислоти, а з розчином солі азотистої кислоти (нітриту) і подальшим додаванням до цієї суміші сильної мінеральної кислоти. При взаємодії нітритів з сильними мінеральними кислотами утворюється азотна кислота, яка вже потім реагує з аміном:

Вторинні аміни дають в аналогічних умовах маслянисті рідини, так звані N-нітрозамінами, але дана реакція в реальних завданнях ЄДІз хімії не зустрічається. Третичні аміни з азотистою кислотою не взаємодіють.

Повне згоряння будь-яких амінів призводить до утворення Вуглекислий газ, води та азоту:

Взаємодія з галогеналканами

Примітно, що така сама сіль виходить при дії хлороводороду на більш заміщений амін. У нашому випадку, при взаємодії хлороводню з диметиламіном:

Отримання амінів:

1) Алкілювання аміаку галогеналканами:

У разі нестачі аміаку замість аміну виходить його сіль:

2) Відновлення металами (до водню в ряду активності) у кислому середовищі:

з подальшою обробкою розчину лугом для вивільнення вільного аміну:

3) Реакція аміаку зі спиртами під час пропускання їх суміші через нагрітий оксид алюмінію. Залежно від пропорцій спирт/амін утворюються первинні, вторинні або третинні аміни:

Хімічні властивості аніліну

Анілін - тривіальна назва амінобензолу, що має формулу:

Як можна бачити з ілюстрації, у молекулі аніліну аміногрупа безпосередньо з'єднана з ароматичним кільцем. У таких амінів, як було зазначено, основні властивості виражені набагато слабше, ніж в аміаку. Так, зокрема, анілін практично не реагує з водою та слабкими кислотами типу вугільної.

Взаємодія аніліну з кислотами

Анілін реагує з сильними та середньої сили неорганічними кислотами. При цьому утворюються солі феніламонію:

Взаємодія аніліну з галогенами

Як вже було сказано на початку цієї глави, аміногрупа в ароматичних амінах, втягнута в ароматичне кільце, що у свою чергу знижує електронну щільність на атомі азоту, і як наслідок збільшує її в ароматичному ядрі. Збільшення електронної щільності в ароматичному ядрі призводить до того, що реакції електрофільного заміщення, зокрема, реакції з галогенами протікають значно легше, особливо в орто- та параположеннях щодо аміногрупи. Так, анілін з легкістю вступає у взаємодію з бромною водою, утворюючи білий осад 2,4,6-триброманіліну:

Ця реакція є якісною на анілін і часто дозволяє визначити його серед інших органічних сполук.

Взаємодія аніліну з азотистою кислотою

Анілін реагує з азотистою кислотою, але через специфічність і складність даної реакції в реальному ЄДІз хімії вона не зустрічається.

Реакції алкілування аніліну

За допомогою послідовного алкілування аніліну по атому азоту галогенпохідними вуглеводнів можна отримувати вторинні та третинні аміни:

Отримання аніліну

1. Відновлення маталами нітробензолу у присутності сильних кислот-неокислювачів:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Як метали можуть бути використані будь-які метали, що знаходяться до водню в ряду активності.

Реакція хлорбензолу з аміаком:

З 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислотами називають сполуки в молекулах яких є два типи функціональних груп – аміно (-NH 2) і карбокси- (-COOH) групи.

Іншими словами, амінокислоти можна розглядати як похідні карбонових кислот, у молекулах яких один або кілька атомів водню заміщені на аміногрупи.

Таким чином, загальну формулуамінокислот можна записати як (NH 2) x R(COOH) y , де x і y найчастіше рівні одиниці або двом.

Оскільки молекулах амінокислот є і аміногрупа і карбоксильная група, вони виявляють хімічні властивості схожі як амінів, і карбонових кислот.

Кислотні властивості амінокислот

Утворення солей з лугами та карбонатами лужних металів

Етерифікація амінокислот

Амінокислоти можуть вступати в реакцію етерифікації зі спиртами:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Основні властивості амінокислот

1. Утворення солей при взаємодії із кислотами

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl

2. Взаємодія з азотистою кислотою

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → НО-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Примітка: взаємодія з азотистою кислотою протікає так само, як і з первинними амінами

3. Алкілювання

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I

4. Взаємодія амінокислот один з одним

Амінокислоти можуть реагувати один з одним, утворюючи пептиди – сполуки, що містять у своїх молекулах пептидний зв'язок – C(O)-NH-

При цьому слід зазначити, що у разі проведення реакції між двома різними амінокислотами, без дотримання деяких специфічних умов синтезу, одночасно протікає утворення різних дипептидів. Так, наприклад, замість реакції гліцину з аланіном вище, що призводить до гліцілананіну, може відбутися реакція, що призводить до аланілгліцину:

Крім того, молекула гліцину не обов'язково реагує на молекулу аланіну. Протікають також реакції пептизації між молекулами гліцину:

І аланіна:

Крім цього, оскільки молекули пептидів, що утворюються, як і вихідні молекули амінокислот містять аміногрупи і карбоксильні групи, самі пептиди можуть реагувати з амінокислотами та іншими пептидами, завдяки утворенню нових пептидних зв'язків.

Окремі амінокислоти використовуються для синтетичних поліпептидів або так званих поліамідних волокон. Так, зокрема, за допомогою поліконденсації 6-аміногексанової (ε-амінокапронової) кислоти в промисловості синтезують капрон:

Отримана в результаті цієї реакції капронова смола використовується для виробництва текстильних волокон та пластмас.

Утворення внутрішніх солей амінокислот у водному розчині

У водних розчинах амінокислоти існують переважно у вигляді внутрішніх солей - біполярних іонів (цвіттер-іонів):

Одержання амінокислот

1) Реакція хлорпохідних карбонових кислот з аміаком:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Розщеплення (гідроліз) білків під дією розчинів сильних мінеральних кислот та лугів.